Katalaz Tozu CAS 9001-05-2

Katalaz tozu(CAT), moleküler formülü C9H10O3, CAS 9001-05-2, Hidrojen peroksitin oksijen ve suya ayrışmasını katalize eden, hücrelerin peroksidaz sistemi içinde bulunan bir enzimdir. Katalaz, peroksizomların bir belirteç enzimidir ve toplam peroksizom enzimlerinin yaklaşık %40'ını oluşturur. Katalaz bilinen tüm hayvanların çeşitli dokularında, özellikle karaciğerde yüksek konsantrasyonlarda mevcuttur. Katalaz, gıda endüstrisinde peynir yapımında kullanılan sütteki hidrojen peroksiti uzaklaştırmak için kullanılır. Katalaz ayrıca gıdanın oksitlenmesini önlemek için gıda ambalajında ​​da kullanılır. Hemen hemen tüm canlı organizmalarda katalaz bulunur. Solunum yolu organizmalarında, özellikle kloroplastlarda, mitokondride, bitkilerin endoplazmik retikulumunda, hayvanların karaciğerinde ve kırmızı kan hücrelerinde yaygın olarak bulunur ve enzimatik aktivitesi vücut için bir antioksidan savunma mekanizması sağlar. CAT, kaynağına bağlı olarak farklı yapılara sahip bir hem enzimidir. Faaliyet düzeyi farklı kuruluşlarda farklılık gösterir. Hidrojen peroksit, karaciğerdeki yüksek CAT seviyeleri nedeniyle, beyin veya kalp gibi organlara göre karaciğerde daha hızlı ayrışır.

 

Hidrojen peroksit olarak da bilinen hidrojen peroksit (H2O2), sudan (H2O) bir fazla oksijen atomuna (0) sahiptir. Bu oksijen atomu son derece kararsızdır ve her zaman diğer moleküllerden başka bir oksijen atomu alıp O2 oluşturmak ister. Bakteriler H2O2 tarafından yok edilip öldüğü için genellikle sterilizasyon ve dezenfeksiyon için hidrojen peroksit kullanırız. Dezenfeksiyon sırasında oluşan köpük oksijen üretiminin bir sonucudur. Bununla birlikte, hidrojen peroksit çoğu hücre zarına nüfuz edebilir, bu da onu süperoksit anyon radikallerinden (hücre zarlarına nüfuz edemeyen) daha sitotoksik hale getirir. Hücre zarına nüfuz ettikten sonra hücre içindeki demirle reaksiyona girerek hidroksil radikalleri oluşturabilir.Katalaz tozu(CAT), ikincil grup olarak demir porfirin ile bağlanan bir enzim olan peroksidaz olarak da bilinen antioksidan enzim sisteminin önemli bir üyesidir.

 

SOD enzimi oksijensiz radikalleri dismutasyona uğratarak hidrojen peroksit (H2O2) ve oksijen (O2) üretir. Hidrojen peroksit vücutta toksik bir oksidan olarak kalır ve katalazın işlevi, hidrojen peroksitin moleküler oksijen ve suya ayrışmasını teşvik ederek hücreleri H2O2'nin toksisitesinden korumaktır. CAT'ın hidrojen peroksit üzerinde etkili olma mekanizması esas olarak hidrojen peroksitin dismutasyonudur; reaksiyonun gerçekleşmesi için iki H2O2 molekülünün aktif merkezde CAT ile buluşması ve çarpışması gerekir. H2O2 konsantrasyonu ne kadar yüksek olursa, ayrışma hızı da o kadar hızlı olur. Hemen hemen tüm fizyolojik organizmalarda katalaz bulunur.

 

Solunum organizmalarında, esas olarak kloroplastlarda, mitokondride, bitkilerin endoplazmik retikulumunda, ayrıca hayvanların karaciğerinde ve kırmızı kan hücrelerinde yaygın olarak bulunur. Enzimatik aktivitesi vücut için bir antioksidan savunma mekanizması sağlar. Katalazın biyolojik işlevi, hücrelerde hidrojen peroksitin ayrışmasını desteklemek, böylece yüksek derecede toksik hidroksil radikalleri üretmesini önlemek ve böylece antioksidan enzim sisteminin işlevini korumaktır. İnsan vücudunun büyümesi, gelişmesi ve metabolik faaliyetleri için de büyük önem taşır.

test:

Devam eden süre boyuncakatalaz tozutespit edildiğinde kabarcıklar gözlemlenebilir.
Katalaz tespiti, mikrobiyologlar tarafından bakteri türlerini tanımlamak için kullanılan üç ana yöntemden biridir; katalazın varlığını tespit etmek için hidrojen peroksitin kullanılmasını içerir. Bakteriler katalaz içeriyorsa, hidrojen peroksit çözeltisine az miktarda bakteri ekstraktı eklenmesi, oksijen kabarcıklarının oluşumunu gözlemleyebilir.

 

Kabarcıklar oluşursa bakterinin "katalaz pozitif" olduğu kabul edilir. Stafilokok ve Mikrokok gibi. Aksi takdirde bakterinin "katalaz negatif" olduğu kabul edilir. Streptokok ve enterokok gibi. Katalaz tespiti belirli organizmaları tanımlayamasa da diğer tespit yöntemleriyle birleştirildiğinde tanıya etkili bir şekilde yardımcı olabilir.
Ayrıca bakterilerde katalazın varlığı hücre büyüme koşullarına ve kullanılan kültür ortamına da bağlıdır.

 

Dağıtım:

Katalaz bilinen tüm hayvanların çeşitli dokularında, özellikle karaciğerde yüksek konsantrasyonlarda mevcuttur. Bombardıman böceğinde katalazın benzersiz bir kullanımı vardır. Bu böceğin bezlerinde ayrı ayrı depolanan iki grup kimyasal vardır. Büyük bezler hidrokinon ve hidrojen peroksiti depolarken, küçük bezler katalaz ve yaban turpu peroksidazını depolar. Böcekler iki bezden gelen kimyasalları bir araya getirdiğinde, hem hidrokinonu oksitleyebilen hem de güçlendirici görevi görebilen oksijeni serbest bırakırlar.

 

Katalaz ayrıca bitkilerde yaygın olarak bulunur, ancak mantarlarda bulunmaz, ancak bazı mantarların enzimi düşük pH'ta ve sıcak ortamlarda ürettiği bulunmuştur.
Aerobik mikroorganizmaların büyük çoğunluğu katalaz içerir. Bunun istisnası, katalaz içermeyen aerobik bir bakteri olan Streptococcus'tur. Methanosarcina barkeri gibi bazı anaerobik mikroorganizmalar da katalaz içerir.

Fonksiyona Genel Bakış

 

Hidrojen peroksit, metabolik süreçler sırasında vücuda zarar verebilecek bir atıktır. Bu tür bir hasarı önlemek için hidrojen peroksitin hızla diğer zararsız veya daha az toksik maddelere dönüştürülmesi gerekir. Ve katalaz, hücreler tarafından sıklıkla hidrojen peroksitin ayrışmasını katalize etmek için bir araç olarak kullanılır.
Ancak katalazın gerçek biyolojik önemi o kadar basit değil: Araştırmacılar, katalaz eksikliği olan genetiği değiştirilmiş farelerin hala normal fenotipler sergilediğini buldular; bu da katalazın yalnızca belirli belirli koşullar altındaki hayvanlar için gerekli olduğunu gösteriyor.

 

Bazı insanlar çok düşük seviyelere sahiptir.katalaz tozuvücutlarında bulunur, ancak aynı zamanda belirgin patolojik reaksiyonlar da göstermezler. Bunun nedeni muhtemelen normal memeli hücrelerindeki ana hidrojen peroksit temizleyicinin katalaz değil peroksiredoksin olmasıdır.
Katalaz tipik olarak peroksizom adı verilen bir organelde bulunur. Bitki hücrelerindeki peroksizomlar fotorespirasyona (karbondioksit üretmek için oksijeni kullanma) ve simbiyotik nitrojen fiksasyonuna (azotu (N2) aktif nitrojen atomlarına ayrıştırma) katılır.
Ancak hücreler patojenler tarafından enfekte olduğunda hidrojen peroksit etkili bir antimikrobiyal ajan olarak kullanılabilir. Mycobacterium tuberculosis, Legionella pneumophila ve Campylobacter jejuni gibi bazı patojenler, hidrojen peroksidi parçalamak için katalaz üretebilir ve bu onların konakçının vücudunda hayatta kalmalarını sağlar.

Ağartıcı etkisi:

 

Enzimlerin ağartmayı destekleyebileceği ve proteaz Bactosol ST içeren bir hidrojen peroksit ağartma solüsyonunda yünün ağartılmasının yünün beyazlığını ve hidrofilikliğini önemli ölçüde artırabileceği dikkate alınmalıdır. Bunun nedeni, enzimlerin yün liflerinin başlangıçtaki hızlı erozyonunu teşvik etmesi ve yün ağartma işlemini daha kolay hale getirmesidir. Bu prensipten yola çıkarak, ağartma işleminden önce elyaf yüzeyini açığa çıkarmak için yünün proteaz ile ön işleme tabi tutulması açıkça daha etkilidir ve elyaf hasarının kontrol edilmesi de daha kolaydır.

 

Enzimlere dokunmak

Katalaz (CAT), ikincil grup olarak demir porfirin ile bağlanan bir enzim olan peroksidaz olarak da bilinen bir enzim temizleyicisidir. H2O2'nin moleküler oksijen ve suya ayrışmasını teşvik edebilir, vücuttaki hidrojen peroksiti ortadan kaldırabilir ve böylece hücreleri H2O2'nin toksisitesinden koruyabilir. Biyolojik savunma sistemindeki anahtar enzimlerden biridir. CAT'ın hidrojen peroksit üzerinde etki gösterdiği mekanizma esas olarak H2O2'nin dismutasyonudur; reaksiyonun gerçekleşmesi için iki H2O2 molekülünün aktif merkezde CAT ile buluşması ve çarpışması gerekir. H2O2 konsantrasyonu ne kadar yüksek olursa, ayrışma hızı da o kadar hızlı olur.

Bu, lifleri ve boyaları etkilemeden hidrojen peroksiti su ve oksijene ayrıştırabilen stabil bir hidrojen peroksit ayrıştırma enzimidir. Bu nedenle, kasardan sonra ve boyamadan önce, ağartılmış kumaşlarda ve boyama tanklarında kalan hidrojen peroksit, boyama sırasında liflerin daha fazla oksidasyonunu ve boyaların oksidasyonunu önlemek için H2O2 ayrıştırma enzimi ile uzaklaştırılır. Aynı zamanda işlem süresini kısaltabilir, yıkama için su tüketimini azaltabilir ve atık su miktarını azaltabilir. Özellikle iplikler, tüp iplikler ve örme kumaşlar için uygundur. Benzer şekilde katalazın aktivitesi pH ve sıcaklığa göre değişir, en yüksek aktivite pH 7 ve 30-40 derece civarında meydana gelir. Hidrojen peroksit konsantrasyonunun artması, ayrışma reaksiyon hızını hızlandıracaktır ancak konsantrasyon belirli bir miktarı aştığında enzimin etkisinin zayıflayacağı ve aşırı H2O2 kalıntısının elyaflara ve boyalara zarar vereceği unutulmamalıdır. Yani H2O2 parçalayıcı enzimin varlığı nedeniyle H2O2 miktarı keyfi olarak artırılamaz. Kullanırken, H2O2 ayrıştırıcı enzimlerin yaygın olarak kullanılan yüzey aktif maddeler ve H2O2 stabilizatörleriyle uyumluluğuna dikkat etmek genellikle önemlidir. Gerçek üretim uygulamalarında pH 6-8, sıcaklık 20-55 derece, enzim dozajı 5-10 KCLU/litre, süre ise 10-20 dakikadır. Yurt içinde giderek tanınmaya ve kabul görmeye başlayan bu teknoloji, reaktif boyaların parlaklığının arttırılmasında oldukça faydalıdır.

Katalazın tam katalitik mekanizması henüz tam olarak anlaşılmamasına rağmen, katalitik sürecinin iki adıma bölündüğüne inanılmaktadır:
H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O=Fe(IV)-E(.+)
H2O2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H2O + Fe(III)-E + O2
Bunların arasında "Fe() - E", enzime bağlı hem grubunun (E) merkezi demir atomunu (Fe) temsil eder. Fe (IV) - E (.+), Fe (V) - E'nin rezonanslı bir formudur; burada demir atomu tamamen +V değerine oksitlenmez, bunun yerine hemden bazı "destekleyici elektronlar" alır. Bu nedenle reaksiyon denklemindeki hem, aynı zamanda bir serbest radikal katyonu (.+) olarak da temsil edilir.

Hidrojen peroksit aktif bölgeye girer ve enzimin 147. pozisyonundaki (Asn147) asparajin kalıntısı ve 74. pozisyonundaki (His74) histidin kalıntısı ile etkileşime girerek oksijen atomları arasında bir proton transferine neden olur. Serbest oksijen atomları koordine olup birleşerek su moleküllerini ve Fe(IV)=O'yu oluşturur. Fe (IV)=O, ikinci hidrojen peroksit molekülüyle reaksiyona girerek Fe (III) - E'yi yeniden oluşturur ve su molekülleri ve oksijen üretir. Aktif merkezdeki demir atomunun reaktivitesi, Fe (III)'ün Fe'ye oksidasyonuna (ara reaksiyon) yardımcı olan, 357 pozisyonundaki tirozin kalıntısının (Tyr357) fenolik yan zincirinin varlığıyla arttırılabilir. Bu reaksiyonun hızı genellikle Mie denklemi ile belirlenebilir.

Katalaz tozuformaldehit, formik asit, fenol ve etanol gibi diğer sitotoksik maddeleri de oksitleyebilir. Bu oksidasyon işlemleri, aşağıdaki reaksiyonların tamamlanması için hidrojen peroksit kullanımını gerektirir:
H2O2 + H2R → 2H2O + R
Benzer şekilde spesifik reaksiyon mekanizması da hala belirsizdir.
Herhangi bir ağır metal iyonu (bakır sülfattaki bakır iyonları gibi), rekabetçi olmayan bir katalaz inhibitörü olarak görev yapabilir. Ek olarak, oldukça toksik olan siyanür, enzimdeki hem'e sıkı bir şekilde bağlanabilen ve katalitik reaksiyonunu önleyebilen rekabetçi bir katalaz inhibitörüdür.
Peroksit durumundaki peroksidaz ara maddesinin üç-boyutlu yapısı çözümlenmiştir ve protein veritabanlarından alınabilir.

Popüler Etiketler: katalaz tozu cas 9001-05-2, tedarikçiler, üreticiler, fabrika, toptan satış, satın al, fiyat, toplu, satılık